E sono molto diverse da quelle cresciute in laboratorio, e che abbiamo studiato finora. La scoperta è stata pubblicata su Nature Communications
La malattia di Alzheimer è ancora avvolta in un grande mistero. Sebbene un’enorme mole di studi abbia cercato di capire in che modo prendesse piede nel nostro cervello, non è ancora chiaro come questa malattia abbia origine. A complicare la situazione ora è arrivato uno studio, appena pubblicato su Nature Communications, secondo cui ciò che abbiamo imparato sull’Alzheimer dalle sperimentazioni in laboratorio sarebbe molto diverso da ciò che accade nella realtà, o meglio nel cervello delle persone affette da questa malattia. Infatti, i ricercatori dell’Università del Queensland, in Australia, e dell’Università di Ulm, in Germania, sono riusciti per la prima volta a osservare in che modo i gruppi di proteine associati allo sviluppo dell’Alzheimer si siano formati nel cervello, piuttosto che in laboratorio. E i risultati, spiegano i ricercatori, sono molto diversi.
Per farlo, il team ha per prima cosa estratto e isolato le fibrille di beta amiloide (Aβ) ossia il maggior costituente delle placche amiloidi (tra i caratteri distintivi della malattia), dal cervello di tre persone decedute per Alzheimer. Successivamente, servendosi della microscopia crioelettronica, ha analizzato questi gruppi di proteine per identificare i dettagli della loro struttura. Il risultato? Sicuramente molto diverso da ciò che fino ad oggi abbiamo osservato nei laboratori, ossia quando le fibrille sono state sviluppate in cultura. Finora, infatti, non si è riuscito a capire in che modo questi accumuli tossici di proteine si possano aggregare e perché l’organismo non riesca a eliminarli. Sapere di più su come si formano queste fibrille, spiegano i ricercatori, potrebbe aiutarci a risolvere questi misteri. “Soprattutto, la struttura osservata differisce profondamente dalle strutture conosciute delle fibrille Aβ che si sono formate in vitro”, scrivono i ricercatori nel loro studio, sottolineando come i loro risultati siano utili per lo sviluppo di potenziali terapie future in grado di trattare l’Alzheimer, non facendo più affidamento ai test farmacologici sulle beta amiloidi cresciute in provetta.
Più precisamente, il modo in cui queste proteine si ripiegano (processo attraverso il quale ottengono la loro struttura tridimensionale) non è lo stesso di quello che abbiamo visto prima: i ricercatori, infatti, hanno osservato che le fibrille subivano una torsione destra, piuttosto che a sinistra. Inoltre, dallo studio sono emerse variazioni strutturali tra le proteine, un dato che sottolinea la necessità di trovare un approccio personalizzato anche nel trattamento dell’Alzheimer. Queste variazioni, raccontano i ricercatori, erano presenti in tutti e tre i cervelli dello studio e non si esclude la possibilità che ne possano esistere altre.
Sebbene questo studio infittisca il mistero dell’origine della malattia, i risultati rappresentano comunque un importante passo avanti nel sapere esattamente con cosa abbiamo a che fare quando si tratta di Alzheimer e il modo in cui danneggia il cervello. Nel frattempo, tuttavia, la comunità scientifica sta compiendo numerosi progressi, con risultati incoraggianti per futuri trattamenti: per esempio, quello di invertire il declino cognitivo in alcuni pazienti servendosi della stimolazione elettromagnetica transcranica, o usare la luce e il suono per eliminare le placche amiloidi nel cervello dei topi. “La conseguenza di queste osservazioni è che il target teraputico delle beta amiloidi con inibitori selettivi può rappresentare una strategia interessante per interferire con lo sviluppo della malattia”, concludono i ricercatori.
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